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生物化学重点整理
绪论
名词解释：
1、生物化学：研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等。 大题：
1、（1）简述生物化学的发展阶段及其成就
答：1．叙述生物化学阶段。主要成就：脂类、糖类及氨基酸的性质的研究；发
现了核酸；从血液中分离了血红蛋白；证实了连接相邻氨基酸的肤键的形成；化学合成了简单的多肤；发现酵母发酵可产生醇并产生CO2，酵母发酵过程中存在“可溶性催化剂”，奠定了酶学的基础等。
2．动态生物化学阶段。主要成就：发现人类必需氨基酸、必需脂肪酸及多种维生素；发现多种激素，并将其分离、合成；认识到酶的化学本质是蛋白质，酶晶体制备获得成功；对生物体内主要物质的代谢途径基本确定，包括糖代谢途径的酶促反应过程、脂肪酸-β氧化、尿素合成途径及柠檬酸循环等。提出ATP循环学说。
3．分子生物学阶段。主要成就：DNA双螺旋结构的发现；DNA克隆技术；基因组学及其他组学的研究。
2、（2）简述生物化学研究的主要方面
1．生物分子的结构与功能
2．物质代谢及其调节：1、物质代谢有序性调节的分子机制。2、细胞信息传递的机制及网络。 3．基因信息传递及其调控
第一章蛋白质的结构与功能
名词解释：
1、肽键：指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形
成的共价键(-CO-NH-)。
2、氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全的结构。 3、一级结构：在蛋白质分子中，从N一端至C一端的氨基酸排列顺序称为蛋白
质的一级结构，其主要化学键是肽键，决定其空间结构。
4、二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链
骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5、三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整所有原
子在三维空间的排布位置。
6、亚基：体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上有其完整三级结构的多肽
链。
7、四级结构：蛋白质分子中各个亚基呈特定的三维的空间排布及亚基接触部位
的布局和相互作用
大题：
1． 简述氨基酸的结构特点
答：氨基酸是组成蛋白质的基本单位，被生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种，且均属L-a一氨基酸（除甘氨酸外）。 2． 简述氨基酸的分类
答：①非极性脂肪族氨基酸；②极性中性氨基酸；③芳香族氨基酸；④酸性
氨基酸；⑤碱性氨基酸
3． 简述α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲的结构特征
答：①α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升，螺旋的走向
为顺时钟方向。每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈（即旋转360°），螺距为0. 54nm。每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。肽链中的所有肽键中的全部羰基氧和氨基氢都可参与形成氢键，以稳固α一螺旋结构。
②β-折叠：多肤链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结，构的上下方。所形成的锯齿状结构一般比较短，只含5一8个氨基酸残基。
③β-转角：通常由4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羰基氧（0)与第四
个残基的氨基氢（H）可形成氢键。β一转角的结构较特殊，第二个残基常为脯氨酸，其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬氨酸和色氨酸 ④无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构 4． 简述蛋白质的理化性质
答：①两性电离性质：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧
链中某些基团在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
②胶体性质：蛋白质属于生物大分子，其分子的直径可达1一100rnm，为
胶粒范围之内。蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质沉淀析出。
③变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，有
序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失
④在紫外光谱区有特征性吸收峰：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸
和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
⑤呈色反应：1.茚三酮反应蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。
2.双缩脲反应蛋白质和多肤分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。
5． 简述蛋白质的分离方法
答：透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开
盐析：将硫酸铁、硫酸钠或氯化钠等加人蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被
中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀
电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中成为带电的颗粒，在电场中能向正
极或负极方向移动，从而达到分离各种蛋白质的目的。
层析：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据
溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的
超速离心：蛋白质在高达50万g的重力作用下，在溶液中逐渐沉降，直至
其浮力与离心所产生的力相等，此时沉降停止。
6． 简述氨基酸的顺序分析方法
答：①分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成；②测定多肽链的氨基末端与梭基末端为何种氨基酸残基；③把肽链水解成片段，分别进行分析：胰蛋白酶法、胰凝乳蛋白酶法、溴化氰法等。
第二章核酸的结构与功能
名词解释：
1、 核苷酸：由碱墓、戊糖和磷酸基团组成，通过糖苷键和磷酸酯键连接形成的结构。
2、 核酸：以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子，具有复杂的结构和重要的生物学功能。
3、 核酶：细胞内具有催化功能的一类小分子RNA，具有催化特定RNA降解的活性，在RNA的剪接修饰中具有重要作用
4、 DNA的变性：在某些理化因素（温度,pH,离子强度等）下DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使DNA双链解离为单链。该过程破坏了DNA的空间结构，但是没有改变核苷酸序列。
5、 DNA的复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新互补配对，恢复原来的双螺旋结构。
6、 核酸杂交：若不同种类的DNA单链或RNA放在同一溶液中，且两者之间存在着一定程度的碱基配对关系，就有可能在不同的DNA单链之间、RNA单链之间或DNA单链和RNA单链之间形成杂化双链。 7、 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
8、 限制性核酸内切酶：要求酶切位点具有核酸序列特异性的核酸内切酶 大题：