发布时间 : 星期六 文章2014生物化学复习题更新完毕开始阅读358ab88d1a37f111f0855b1f
名词解释
1 糖的基本概念:多羟基的醛或多羟基的酮及其缩聚物和衍生物的统称（旧时称为碳水化合物）。
2 不对称碳原子：与四个不同的原子或基团相连并因此失去对称性的四面体碳； 3 旋光异构：由于存在手性碳（不对称碳原子）而具有旋光性；
4 异头物：单糖由直线结构变成环状结构后，羰基碳原子成为新的手性碳（异头碳），导致羰基碳差向异构化形成差向异构体称为异头物。分为α、β异头物，它们为非对映体。
5 SOD：超氧化物歧化酶(SOD)是体内重要的自由基-超氧自由基O2－的天然清除剂，是免除自由基损伤的主要防御酶。随着SOD测定方法的不断改进和完善，其在临床上的应用日趋广泛。大量临床资料证实，SOD与人体生理病理以及各种疾病的发生、发展有着密切联系。
6 谷胱甘肽：谷胱甘肽(glutathione,r-glutamyl cysteingl +glycine,GSH)是一种含γ-酰胺键和巯基的三肽，由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸组成。存在于几乎身体的每一个细胞。谷胱甘肽能帮助保持正常的免疫系统的功能，并具有抗氧化作用和整合解毒作用，半胱氨酸上的巯基为其活性基团（故常简写为G-SH），易与某些药物（如扑热息痛）、毒素（如自由基、碘乙酸、芥子气，铅、汞、砷等重金属）等结合，而具有整合解毒作用。谷胱甘肽具有广谱解毒作用，不仅可用于药物，更可作为功能性食品的基料，在延缓衰老、增强免疫力、抗肿瘤等功能性食品广泛应用。
7 自由基：指含有奇数价电子并由此具有一个未成对电子的原子或原子团；
8 POD：过氧化物酶是由微生物或植物所产生的一类氧化还原酶,它们能催化很多反应。 过氧化物酶是以过氧化氢为电子受体催化底物氧化的酶。主要存在于细胞的过氧化物酶体中，以铁卟啉为辅基，可催化过氧化氢氧化酚类和胺类化合物，具有消除过氧化氢和酚类、胺类毒性的双重作用。
9 皂化值：皂化1g油脂所需的KOHmg数。 10 碘值：100g油脂卤化时所吸收的碘的克数；
11 兼性离子：指氨基酸分子含有一个正电荷和一个负电荷的形式。在氨基酸晶体中或中性水溶液中以兼性离子形式存在；
12 CAT：过氧化氢酶，是催化过氧化氢分解成氧和水的酶，存在于细胞的过氧化物体内。过氧化氢酶是过氧化物酶体的标志酶, 约占过氧化物酶体酶总量的40%。过氧化氢酶存在于所有已知的动物的各个组织中，特别在肝脏中以高浓度存在。过氧化氢酶在食品工业中被用于除去用于制造奶酪的牛奶中的过氧化氢。过氧化氢酶也被用于食品包装，防止食物被氧化。
13 脂类：脂类是油、脂肪、类脂的总称。食物中的油脂主要是油和脂肪，一般把常温下是液体的称作油，而把常温下是固体的称作脂肪。脂肪由C、H、O三种元素组成。 脂肪是由甘油和脂肪酸组成的三酰甘油酯，其中甘油的分子比较简单，而脂肪酸的种类和长短却不相同。脂肪酸分三大类：饱和脂肪酸、单不饱和脂肪酸、多不饱和脂肪酸。 脂肪可溶于多数有机溶剂，但不溶解于水。
14 锌指结构由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成。形似手指，具有结合锌离子的功能。锌指的N-端有一对半胱氨酸残基，C-端有一对组氨酸残基，这四个残基在空间上形成一个洞穴，恰好容纳一个Zn离子，由于Zn离子可稳定模体重α-螺旋结构，致使此α-螺旋能镶嵌于DNA的大沟中，因此含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合。
15 超二级结构：由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多，
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有规则的 二级结构串，并在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。已知有3种基本形式：αα、βαβ、ββ。
16 构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现的原子或基团的不同空间分布叫构象。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化。
17 蛋白质的变性：天然蛋白质受到物理化学因素的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学性质变化。变性的蛋白质分子中的次级键破坏，而引起天然构象被破坏。使有序的结构变成无序结构。只是三级构象的变化，而不涉及一级结构的变化。
18 蛋白质的复性：变性的蛋白质在一定条件下可以重新恢复重建天然构象，恢复生物活性。 19 分子伴侣：是一类与蛋白质折叠有关的蛋白质家族（来源相同、结构相似、功能相关），它们通过抑制新生肽链不正常的聚集并排除与其他蛋白质不合理的结合而协助多肽链的正确折叠。
20 稀有氨基酸(rare amino acid) ：稀有氨基酸(Rare amino acid)存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们没有对应的遗传密码，都是在肽链合成后由相应的常见的氨基酸经过化学修饰衍生而来的氨基酸。
21 酶——具有生物催化功能的蛋白质或核酸。酶作为生物催化剂具有高效性、高度专一性、活性调控和易失活等特点。
22 多酶复合体——由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，也称酶系。
23 疏水键(hydrophobic bond) ：疏水键是多肽链上的某些氨基酸的疏水基团或疏水侧链（非极性侧链），由于避开水而造成相互接近、粘附聚集在一起。它在维持蛋白质三级结构方面占有突出地位。
24 酶的专一性——即酶对底物的高度选择性，酶一般只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类底物。酶的专一性可分为结构专一性和立体异构专一性，用“诱导契合说”解释酶的专一性 已被广泛认同。
25 竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。
26 非竞争性抑制作用 ：非竞争性抑制作用剂与酶活性中心以外的基团结合，形成EI或ESI复合物，从而不能进一步形成E和P，因此使酶反应速度降低的可逆抑制作用，不能通过增加底物浓度的方法解除。
27 范德华力：范德华力即分子间作用力（分子间作用力）。分子间作用力指存在于分子与分子之间或惰性气体原子间的作用力，又称范德华力，具有加成性属于次级键。
28 同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
29 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。包含了蛋白质的沉淀作用。
30 维生素中毒症：当某种维生素的摄入量过量时，可以造成机体发生某些疾病，这些疾病就被称为维生素中毒症。
31 维生素原：某些物质本身不是维生素，但是可以在生物体内转化成维生素，这些物质就称为维生素原
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32 维生素：维生素是机体维持正常生命活动所必须从食物中摄取的一类小分子有机化合物。维生素虽然需要量少，但是人体不能合成或合成量不足，所以必须从食物中摄取。
33 凝胶电泳（英语：Gel electrophoresis）或称胶体电泳 是一大类技术，被科学工作者用于分离不同物理性质（如大小、形状、等电点等）的分子。凝胶电泳通常用于分析用途，但也可以作为制备技术，在采用某些方法（如质谱(MS)、聚合酶链式反应(PCR)、克隆技术、DNA测序或者免疫印迹）检测之前部分提纯分子。
34 层析（chromatography）是“色层分析”的简称。利用各组分物理性质的不同，将多组分混合物进行分离及测定的方法。有吸附层析、分配层析两种。一般用于有机化合物、金属离子、氨基酸等的分析。层析利用物质在固定相与流动相之间不同的分配比例，达到分离目的的技术。层析对生物大分子如蛋白质和核酸等复杂的有机物的混合物的分离分析有极高的分辨力。
35 磷酸二酯键： 一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与另一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二酯键。脱氧核糖与磷酸之间连接的键为磷酸二酯键。
36 碱基互补配对原则：碱基互补配对原则 the principle of complementary base pairing 在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是Adenine（A，腺嘌呤）一定与Thymine（T，胸腺嘧啶）配对，Guanine（G，鸟嘌呤）一定与Cytosine（C，胞嘧啶）配对，反之亦然。碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。
37 糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下（或氧气不足）分解为乳酸和少量ATP的过程。 38 糖异生：指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。机体内只有肝、肾能通过糖异生补充血糖。
39 糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。
40 发夹结构（hairpin structure）：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。发夹结构的作用：控制转录的中止、翻译的效率以及mRNA的稳定性。
41 能荷：细胞所处的能量状态用ATP、 ADP和AMP之间的关系式来表示，称为能荷。 42 酸中毒：人体在某些特殊的情况下，三羟酸循环不能正常进行，机体所需的能量只能由脂肪酸分解来供给，这样就产生了大量的酮体，当酸性的酮体进入血液后，就引起了血液的PH过分下降，从而造成酸中毒。
43 环腺苷酸：一种环状核苷酸，简写为cAMP。以微量存在于动植物细胞和微生物中。体内多种激素作用于细胞时，可促使细胞生成此物，转而调节细胞的生理活动与物质代谢。有人称其为细胞内的第二信使，而称激素为“第一信使”。环腺苷酸之所以称为细胞内的第二信使，是由于某些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。
44 正氮平衡：指摄入氮等于排出氮，部分摄入的氮用于合成体内蛋白质。 45 负氮平衡：指摄入氮少于排出氮，限于蛋白质需要量不足。
46 必需氨基酸：指体内需要但不能自身合成而需要由食物提供的氨基酸，人体内有8种，分别是亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、頡氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸。
47 联合脱氨基作用：指氨基酸与α－酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用生成游离
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氨和α－酮戊二酸的过程。是转氨基作用和L-谷氨酸氧化脱氨基作用联合反应。
48 转氨基作用：指在转氨酶作用下，一种氨基酸的α－氨基转移到另一种酮酸上生成新的氨基酸，原来的氨基酸则转变为α－酮酸，此过程称转氨基作用。
49 分子生物学的中心法则：是指遗传信息在分子水平上的传递规律，主要是DNA→DNA，DNA→RNA→蛋白质，在病毒还可由RNA→DNA（反向转录）或RNA→RNA（RNA复制或RNA转录）。
50 专一性：酶或细胞对某种底物的反应有特殊的促进能力。其选择性的高低表示出专一性的大小。例如一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质，被酶作用的物质称为该酶的底物（substrate）。脲酶的底物是尿素而不能是其他物质。
51 寡聚酶：由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶，称为寡聚酶。绝大多数寡聚酶都含偶数亚基，但个别寡聚酶含奇数亚基，如荧光素酶、嘌呤核苷磷酸化酶均含3个亚基。亚基之间靠次级键结合，容易分开。相对分子质量大于35，000。相当数量的寡聚酶是调节酶，单独的亚基一般无活性，必需相互结合才有活性。其活性可受各种形式的灵活调节，对代谢过程起重要的调控作用。如糖代谢过程中的很多酶均属于寡聚酶。
52 多酶体系：指催化机体内的一些连续反应的酶互相联系在一起，形成的反应链体系。 一般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。
53 翻译：亦叫转译，以mRNA为模板，将mRNA的密码解读成蛋白质的氨基酸顺序的过程。 54 脂肪酸的β-氧化即β氧化（β氧化）：代谢氧化的一个长链脂肪酸通过连续周期的反应在每一部的脂肪酸是缩短形成含两个原子碎片移除乙酰辅酶a
55 聚合酶链反应：又称PCR技术。是以DNA聚合酶在体内扩增DNA片段技术，经历DNA变性、退火、聚合酶催化DNA链的延伸三个步骤周而复始的过程。
56 摆动配对：密码子第三位碱基与反密码子第一位碱基配对时不一定完全遵循A-U、G-C的配对原则，称为不稳定配对或摆动配对。
57 增色效应：核酸分子加热变性时，其在260nm下的紫外吸收会明显增加的现象。 58 减色效应：核酸分子加热变性后，在退火的条件下发生复性，其在260nm下的紫外吸收会减少的现象。紫外吸收
59 启动子(promotor)：位于结构基因上游，是RNA聚合酶识别和结合的DNA序列。 60 终止子(terminator)：提供转录终子信号的DNA序列称为终止子，有两类：依赖r -因子的终止子和不依赖r -因子的终止子。
61不对称转录：不对称转录有两重含义一是指双链DNA只有一股单链用作模板，二是指同一单链上可以交错出现模板链和编码链。 RNA转录时，一个转录子内是只转录一条链的DNA上的信息，表现为不对称转录。而DNA上遗传信息以基因为单位（真核），可以在不同的单链上。RNA在转录后，加工编辑的过程中，有些情况下会把不同RNA结合在一起来翻译出蛋白质。
62 共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰。在共价修饰过程中，酶无活性（或低活性）与有活性（或高活性）两种形式的互变，这两种互变由两种催化不可逆反应的酶所催化，后者又受激素调控的调控。
63 终止因子：协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助因子（或蛋白质）。
64 变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，
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