发布时间 : 星期二 文章医学生物化学重点及题库100页更新完毕开始阅读6810c95567ec102de2bd89a8
参考答案
一、选择题
1．B 2．D 3．C 4．E 5．D 6．A 7．A 8．E 9．B 10．A 11．C 12．E 13．B 14．A 15．D 16．E 17．B 18．D 19．C 20．E 21．A 22．C 23．A 24．A 25．E 26．A 27．D 28．B 29．D 30．D 31．C 32．D 33．D 34．C 35．C 36．C
二、填空题
1． 金属离子，小分子有机化合物 2． 金属酶，金属活化酶 3． 牢固程度，辅酶，辅基
4． 结合基团，催化基团，Ser，His，Cys，Glu 5． 活化能，平衡常数
6． 对其底物有很高的催化效率，高度的特异性，可调节性 7． 绝对专一性，相对专一性，立体异构专一性
8． 酶浓度，底物浓度，温度，pH，激活剂，抑制剂 9． 矩形双曲线，直线
10．底物，酶促反应速度，正比
11．特征性，酶的结构，底物，反应环境（pH，温度，离子强度），酶的浓度 12．不是，底物浓度，缓冲液的种类与浓度，酶的纯度 13．不是，降低
14．底物，酶，ES复合物
15．共价，专一性不可逆抑制作用，非专一性不可逆抑制作用，非共价，竞争性抑制作用，
非竞争性抑制作用，反竞争性抑制作用 16．增大，不变
17．竞争性，非竞争性
18．分钟，1?mol，秒钟，1mol 19．活性中心
20．催化部位，调节部位 21．磷酸化和脱磷酸化，甲基化和脱甲基化，乙酰化和脱乙酰化，氧化型和还原型巯基互变， 22．相同，不同，M，H
23．氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂解酶，异构酶，合成酶 24．无，有 25．抗体，酶
三、简答题
1． ①作为酶活性中心的催化基团参加反应。②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起
作用。③为稳定酶的空间构象所必需。④中和阴离子，降低反应的静电斥力。
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2． 相同点：①反应前后无质和量的改变；②只催化热力学允许的反应；③不改变反应的平
衡点；④作用的机理都是降低反应的活化能。 不同点：①酶的催化效率高；②对底物有高度特异性；③酶在体内处于不断的更新之中；
④酶的催化作用受多种因素的调节；⑤酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格。
3． ①酶蛋白与辅助因子一同组成全酶，单独哪一种均无催化活性。②一种酶蛋白只能结合
一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。③一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应。④酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。
4． 酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需基
团有催化基团和结合基团。催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。
5． 绝对特异性：①有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特
定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。例如，脲酶只水解尿素。
②相对特异性：有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。例如，脂肪酶水解脂肪和简单的酯，蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等。
③一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。例如，乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。
6． 酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙式的机械关
系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称酶-底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心结构最相吻合。从而降低反应的活化能
四、问答题
1． ①竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小
与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变。 ②非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不相同，只与酶活性中心以外的必需
基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vmax下降。 ③反竞争性抑制：抑制剂只与酶－底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。
Km和Vmax均下降
竞争性抑制
与I结合的组分 Km与Vmax变化 双倒数直线
E
Km↑，Vmax不变， 汇集于纵轴，截距为1/Vmax
抑 制 类 型 非竞争性抑制 E、ES
Km不变，Vmax↓ 汇集于纵轴，截距为–1/Km
反竞争性抑制 ES
Km↓，Vmax↓ 平行线
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2． 酶是蛋白质，其分子比底物要大得多。在反应过程中，酶与底物接触只限于酶分子上与
酶活性密切相关的较小区域。在此区域中，集中于与酶活性密切相关的基团，此基团称为必需基团或活性基团。根据必需基团在酶活性中的作用不同，又可分为结合基团和催化基团，前者使酶与底物结合，后者催化底物反应。有的必需基团既具有结合功能也有催化功能。酶学上将这些必需基因比较集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域叫做酶的活性中心或活性部位。对单纯蛋白酶来讲，其活性中心就是由肽键上某些氨基酸残基组成，这些氨基酸残基，在蛋白质一级结构中可能彼此相距甚远，但经过肽链的折叠、卷曲等构象变化，使其相互集中形成三维构象成为活性中心。结合蛋白酶的活性中心的组成既有肽链上的某些氨基酸，又有辅助因子参加。除组成酶活性中心的必需基团之外，尚有活性中心外的必需基团，这些基团主要与维持酶的空间构象有关；某些酶的空间构象的改变能影响酶活性。
3． Km：①Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。②当ES解离成E和S
的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km值近似于ES的解离常数Ks。在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。此时，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。Ks值和Km值的涵义不同，不能互相代替使用。③ Km值是酶的特性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境(如温度、pH、离子强度)有关,与酶的浓度无关。各种酶的Km值范围很广，大致在10-2~10mmol/L之间。 Vmax：是酶完全被底物饱和时的反应速度。如果酶的总浓度已知，便可从 Vmax计算酶的转换数。其定义是：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子(或活性中心)催化底物转变为产物的分子数。对于生理性底物，大多数酶的转换数在1~104／秒之间。 4． 以磺胺类药物为例，①对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的
叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。②磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因核苷酸乃至核酸的合成受阻而影响其生长繁殖。人类能直接利用食物中的叶酸，体内的核酸合成不受磺胺类药物的干扰。③根据竞争性抑制的特点，服用磺胺类药物时必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑菌作用。
许多属于抗代谢物的抗癌药物，如氨甲蝶呤(MTX)、5-氟尿嘧啶(5-Fu)、6-巯基嘌呤(6-MP)等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，它们分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成，以抑制肿瘤的生长。
5． 酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应
速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到60℃以上时，大多数酶开始变性；80℃时，多数酶的变性已不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应应起主导作用，温度每升高10℃，反应速度可加大1～2倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。临床上低温麻醉就是利用酶的这一性质以减慢组织细胞代谢速度，提高机体对氧和营养物质缺乏的耐受性，利于手术治疗。低温保存生物制品和菌种也是基于这一原理。生化实验中测定酶的活性时，应严格控制反应液的温度。酶制剂应保存在冰箱中，从冰箱取出后应立即应用，以免因酶的变性而影响测定结果。
6． 许多疾病发生与发展与酶的质和量的异常或酶受到抑制有关。细胞内酶的改变可以通过
血清酶的测定予以反映。许多药物通过对细菌或人体内酶的作用达到治疗目的。酶还可以作为诊断试剂和药物对某些疾病进行诊断与治疗。酶还可作为工具酶或制成固定化酶用于科学研究；抗体酶是人工制造的兼有抗体和酶活性的蛋白质，具有广阔的开发前景。
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第四章 糖代谢
本章要点
一、糖类的生理功能
二、糖的无氧分解 1．概念 2．过程
3．糖无氧分解的调节 4．糖无氧分解的生理意义
三、糖的有氧氧化 1．概念 2．过程
3．三羧酸循环的过程，特点，生理意义4．糖有氧氧化的调节 5．糖有氧氧化的生理意义
四、磷酸戊糖途径 1．概念
2．磷酸戊糖途径的生理意义
五、糖异生 1． 概念
2．糖异生的过程及调节 3．糖异生的生理意义
六、糖原的合成与分解 1． 糖原的合成代谢 ⑴ 概念 ⑵ 过程
2．糖原的分解代谢 ⑴ 概念 ⑵ 过程
3．糖原的合成和分解的调节
七、血糖：
1．概念及其血糖的来源与去路： 2．血糖水平的调节机制
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