发布时间 : 星期五 文章生化作业，复习题更新完毕开始阅读8b540ad726fff705cc170a79
请同学们按时认真完成下述生物化学作业（共10次）
一次作业：
作业—绪论
1． 引力如何制造元素？元素之间的共价键为什么是有机进化的产物？生物化学研究哪
些内容？组成地球生命的元素有何特点？ 2． 维系生物分子相互作用的弱键有哪些？其意义如何？ 3．H2O为什么能作为生命的基本介质？ 4．细胞中有哪些缓冲系统？
蛋白质化学习题
1 为什么说蛋白质是一切生命功能的执行者？举出蛋白质的6大功能。 2 举出一种非蛋白质氨基酸和一种蛋白质稀有氨基酸及其作用。
3 20种基本氨基酸按照极性程度和酸碱性可以如何分类？按照生物的需要又如何分类？举出人的前两种必需氨基酸。为什么氨基酸的组成元素是地球上较氢的元素？
4 20种基本氨基酸中，哪种氨基酸不具有旋光性？哪种氨基酸具有亚氨基？哪种氨基酸分子质量最小？哪种氨基酸遇茚三酮显黄色？哪些氨基酸遇到茚三酮显棕色？哪些氨基酸可以吸收紫外光？最大紫外吸收在何处？哪些氨基酸是芳香族氨基酸？并分别写出它们的三字缩写符号和一字缩写符号。
5 写出荷电氨基酸的三字缩写符号和一字缩写符号。这些氨基酸的侧链在球状蛋白质中分布在何处？
6 胰岛素和胰高血糖素的功能是什么？ 7 在测定氨基酸序列中，断列二硫键的化学试剂有哪两种？举出三种肽键特异断裂剂及其断列位置。
8 写出显色剂茚三酮、DNFB和PITC参加的显色反应及其作用。
9 氨基酸分析仪的工作原理是什么？氨基酸序列仪的工作原理是什么？
10 在低pH下氨基酸为什么带正电荷？
11 在什么pH位置氨基酸的缓冲性最大或最小？
12 利用氨基酸各个基团的pK值，判断 Gly, Asn, Lys, His分别在pH1，pH2.1，ph4, pH10时在电场中的电泳方向。
13 试述肽键十分稳定的原因？
14 试述GSH的结构与功能。
15 试述蛋白质的一、二、三、四级结构的含义？何谓结构域和超二级结构？ 16 氨基酸残基之间的连接方式有哪些？ 17 为什么天然氨基酸序列具有特异性？
18 构型与构象哪个涉及共价键的断裂？哪个涉及共价键的旋转？共价键旋转的动力是什么？
19 肽键之间相互作用的次级键是什么？氨基酸侧链之间相互作用的次级键是什么？ 20 Ramachandran图表示什么含义？ 21 试述a-螺旋和B-折叠的结构特点？
22 一种蛋白质的分子量为30600道尔顿，a-螺旋和B-折叠各占50%，请计算其长度？ 23 什么是无规线团？
24 什么是纤维状蛋白？什么是球状蛋白？它们在结构上有何特点？
25 试述角蛋白角蛋白和胶元蛋白的氨基酸残基组成特点？ 26 27 28 29
试述球状蛋白的一般结构原则？
试述肌红蛋白的结构与功能？试述血红蛋白的结构与功能？ 试述血红蛋白的结构与功能？
血红素中结合氧的铁是低价铁还是高价铁？这对我们日常保健有何启示？
30 为了使大多数蛋白质的电泳方向是阳极，怎样控制蛋白质缓冲液的pH？ 32 蛋白质胶体稳定的原因是什么？怎样破坏这些原因来制造沉淀？
33 何谓盐析、盐溶？何谓透析？何谓变性？引起蛋白质变性的因素有哪些？ 34 何谓蛋白质的复性作用？在何种条件下蛋白质可以完全复性？ 35 比较双缩脲反应、Folin酚反应和紫外吸收法测定蛋白质浓度？ 36 糖蛋白、脂蛋白、血红素类蛋白的主要生物学作用是什么？
37 利用凯氏定氮法测得50g面粉中含N 1.1g，求该样品的蛋白质百分含量。
38 指出硫酸铵、茚三酮、CNBr、过甲酸、巯基乙醇、考马斯亮蓝、DNFB、PITC等的用途。 39 试述血红蛋白、肌红蛋白、胰蛋白酶的作用。 40 试述蛋白质结构与功能的关系。 41 试述SDS-PAGE 的基本原理。 42 试述疑胶过滤的基本原理。 43 试述离心技术的基本原理。 44 试述等电聚焦电泳的基本原理
45 试述纸层析的基本原理。Glu,Ser,Ile和Ser的混合物，在含有正丁醇和甲酸的溶剂系统中进行单向纸层析，请排出这几种氨基酸的Rf大小顺序。
46 试述离子交换层析的基本原理。将Gly , Asp和Lys的混合样品上样于磺化聚苯乙烯上，用pH从高到低的缓冲液进行洗脱，请排出洗脱顺序。
47 有一种六肽，6N HCl水解测的其氨基酸残基组成为Ala: Leu: Arg=3:1:1, FDNB反应得到DNP-Leu, 胰蛋白酶A水解后得到一个三肽和一种含Leu的二肽，此三肽经羧肽酶水解后得到一个Trp残基。推测该肽的氨基酸序列。
二次作业：
第二章核酸化学习题
1 解释：N-糖苷键，增色与减色效应，退火、变性与复性，Tm，核酸杂交，回文结构与镜像重复，探针，SD序列，内含子与外显子，Hoogsteen配对，超螺旋结构，s，AC臂，核酶（ribozyme）,顺反子，PolyA, 核小体，
2 DNA与RNA在碱基和核糖的组成上有什么区别？碱基、核苷和核苷酸在结构上的差别？ 3 为什么在体内多形成3,5-环核苷酸，而难以形成2,3-环核苷酸？ 4 比较N-糖苷键与3,5-磷酸二酯键的稳定性。
5 为什么核酸在体内酶解多形成5-单磷酸核苷酸？而不是3-磷酸核苷酸？ 6 试详细说明核酸在各种细胞内的分布。 7 试详细总结核苷酸的功能？
8 为什么cAMP被称为二级信使？
9 写出ATP与cAMP的化学结构？
10 试述sanger法测定DNA序列的基本原理。
11 试述Chargaff定律及其意义。
12 试述DNA双螺旋结构的要点与意义。它们如何能解释Chargaff定律？ 13 试说明双螺旋结构的稳定因素。
14 试分别说明Z-DNA, ABC-DNA, H-DNA,回文结构，镜像重复的形成条件。
15 为什么闭环DNA双螺旋可以形成双螺旋结构？
16 最小的RNA是哪种？最不稳定是哪种？种类数最少的是那种？种类数最多的是哪种？几乎没有高级结构的是哪种？
17 试述tRNA的二级结构和三级结构？ 18 试述tRNA结构与功能的关系？ 19 试述原核与真核RNA的区别？
20 染色体与染色质有何区别？
21 为什么核酸分子在pH7的条件下带负电荷？根据这个道理，如何进行核酸的琼脂糖电泳？
22 为什么DNA在pH小于4或大于11时，会发生酸变性或碱变性？ 23 核酸能够吸收紫外光的原因是什么？何谓增色效应和减色效应？ 24 怎样利用核酸的紫外吸收测定核酸的浓度与纯度？ 25 何谓核酸变性？其Tm大小决定于哪些因素？ 26 何谓核酸复性？复性的快慢和程度决定于哪些因素？ 27 何谓分子杂交与异源双链？探针的种类有哪些？ 28 何谓沉降速度法与沉降平衡法？它们之间有何区别？ 29 写出下列核酸序列的互补链与转录链
AATACGGGTAGGCCCGGGGATTTAGGGC------GGCGTACGATCGTGGCCGCGTTTC 30 测得两个核酸样品的腺苷酸含量分别为34%和16%,分别计算其碱基组成？哪种能在较高温度的环境种进化？
31 为什么RNA能被微碱性条件水解，而DNA不能？
32 分子量是6.2x106道尔顿的DNA双螺旋的长度是多少cm？通过计算说明它能否编码长度是其两倍的蛋白质a-螺旋?
33 说明下列试剂、科学家等的作用
氯化铯，蔗糖，Svedberg、硝酸纤维膜、T2噬菌体、TMV、Shine-Dalgarno，Hoogsteen，Watson-Crick, Rich,Chargaff，聚丙烯酰胺，Maxam-Gilbert, Sanger, 溴乙锭，亚甲蓝，钼酸铵，苔黑酚，二苯胺，Avery.
三次作业：
第三章 酶学复习题
1 解释名词：专一性，绝对专一性， 电荷转接系统（电荷接力网），活力单位与比活力，转换数，抑制剂与激活剂，变构酶， 酶工程，固定化酶，辅酶与辅基，维生素， 诱导酶，组成酶，同工酶，寡聚酶，固定化酶，变构酶，疏水中心，活性中心，
2 酶作为生物催化剂的三大特性？
3 习惯名是乙醇脱氢酶催化：乙醇+NAD+=乙醛+NADH+H+，对其进行命名，并写出其标码。
4 试说明酶催化高活性的机理？
5 为什么酶催化速度要测定反应的初速度？
6 米氏常数的数值与物理意义？Kcat和Kcat/Km的意义各是什么？ 7 温度对酶反应速度的影响为什么是抛物线形？ 9 pH对酶反应速度的影响为什么是抛物线形？ 10 区别可逆抑制的两种类型？
11 试述解释变构酶活性变化的齐变模型和序变模型？
12 研究同工酶的重要意义？ 13 14 15 16
举出三种酶的实际应用？
试述维生素与辅酶的关系？转移羧基、氨基、甲基的辅酶有哪些？
试述NAD, FMN, CoA, FH4的作用机理？为什么转移质子的辅酶特别多？ 含核苷酸的辅酶有哪些？既含核苷酸，又含金属离子的辅酶有哪些？
17 试述生物的营养需要？试述维生素A，D，E，K，C的功能？
18 使米氏酶的反应速度从最大反应速度的10%提高到90%,底物浓度需要提高多少倍？ 19 在0.05mol/L底物浓度时，达到了一个米氏酶的最大反应速度60%，求酶的Km和酶被饱和的百分数？将酶的浓度或底物浓度稀释一倍，Km改变多少？
20 过氧化氢酶的Km为2.5x10-2mol/L,求当过氧化氢浓度是100mmol/L时，酶被饱和的百分数？
21 求当S=Km或S=3Km时，酶催化速度能超过最大反应速度的60%?
22 根据下表数据，判断抑制剂的抑制类型？ 底物浓度(mol/L) 0.3x10-5 0.5x10-5 1.0x10-5 3.0x10-5 9.0x10-5 无抑制剂反应速度（umol/L） 无抑制剂反应速度（umol/L） 10.4 14.5 22.5 33.8 40.5 4.1 6.4 11.3 22.6 33.8 23 称取500ug蛋白酶粉配成2ml溶液，从中取出200ul，以酪蛋白为底物，测得每小时产生800ug Tyr；另取酶液1.5ml,用凯氏定氮法测得蛋白氮500ug。如果以每分钟产生1ug的Tyr所需要的酶量为1个活力单位，计算该蛋白酶的比活力和100g蛋白酶粉中所含的活力单位数。
四次作业：
第四章 生物膜的结构与功能练习题
什么是生物膜？研究生物膜有何重要意义？
生物膜的主要化学成分是什么？分述这些成分的存在与主要作用。 自然界中存在量最大的磷脂有哪些？
为什么蛋白质与膜脂的比值可以反映膜功能的复杂程度？ 试述生物膜“流动镶嵌”模型的要点。 阐述生物膜的重要功能。 膜的流动性是如何决定的？
简述信号传导过程与膜之间的关系。
解释下列名词：外周蛋白 内在蛋白 膜锚蛋白 内吞作用与外排作用 Na+-K+泵 膜生物工程 脂质体 细胞识别
糖代谢练习题
1 熟悉生物体内葡萄糖、乙酰辅酶A、丙酮酸、蔗糖和淀粉的结构。了解蔗糖、麦芽糖和乳糖、半纤维素、菊糖、果胶和肽聚糖的单糖单元？
2 葡萄糖参加分解代谢与合成代谢的活化形式各是什么？其区别有何意义？ 3 生物界有多少种生成葡萄糖的途径？
4 试述酵解与发酵的关系？酵解与糖异生作用的关系？酵解与PPP途径的关系？ 5 熟悉糖酵解的调控反应、底物磷酸化反应。
6 熟悉四种丙酮酸参与的反应。高等生物是如何开发葡萄糖这一能库的？ 7 解释：底物磷酸化与氧化磷酸化；乳酸发酵；糖的异生作用；回补反应；