发布时间 : 星期日 文章第三章 酶化学（含答案）更新完毕开始阅读9bb56f222f60ddccda38a0e0
A. 可逆抑制作用是指加人大量底物后可解除抑制剂对酶活性的抑制 B. 不可逆抑制作用是指用化学手段无法消除的抑制作用
C. 非专一性不可逆抑制剂对酶活性的抑制作用可用于了解酶的必需基团的种类 D. 非竞争性抑制属于不可逆抑制作用
E. 可逆抑制作用与不可逆抑制作用的主要区别是提高底物浓度是否能够逆转抑制剂对酶活性的抑制 80. 有机磷农药所结合的胆碱酯酶上的基团是 A. -OH B. –COOH C. -SH D. -CH3 E. -NHZ 81 .有机汞化合物能抑制
A. 羟基酶 B. 巯基酶 C. 胆碱酯酶 D. 含一 S-S- 一的酶 E. 碱性酶
82 . L- 氨基酸的氧化酶只能催化 L- 氨基酸氧化，此种专一性属于 A. 几何异构专一性 B. 旋光异构专一性 C. 结构专一性 D. 键专一性 E. 绝对专一性
83 .对于具正协同效应的别构酶， v 达到 Vmax 的 10% 时的「 S 〕与 v 达到 Vmax 的 10% 时的 [s ]之比可能为 A.1 ： 500 B.1 ： 100 C .1 ： 81 D.1 ： 3 E.1 ： 1
84 .国际上最常用于判断酶的协同效应的系数是 A. Rs B. Hill 系数 C. Km D. Vmax E . Ks
85 .对于别构酶而言，在一定底物浓度范围内， [S] 的变化如不足以影响酶反应速度，则此酶具 A. 正协同作用 B. 负协同作用 C. 同促效应 D. 异促效应 E. 以上都不对
86 .下列有关酶的概念哪一项是正确的
A. 所有蛋白质都有酶活性 B. 其底物都是有机化合物
C. 其催化活性都需特异的辅助因子 D. 一些酶的活性是可以调节控制的 E. 以上都不对
87. 测定某种酶活力时，得到下列数据： [S] 最初 =1 mmol /lOmL ；反应时间为 10min ； [ 产物 ]= 50 μ mo1/lOmL; 蛋白质浓度 =l0mg/lOmL 。在 l0min 内反应速度与酶浓度呈一直线，此时酶的比活力是 A. 150 μ mo1 /mg 蛋白 B.15 μ mol/mg 蛋白 C. 0. 5 μ mol/mg 蛋白 D. 5 μ mol/mg 蛋白 E. 50 μ mol/mg 蛋白 88. 酶的比活力是指
A. 以某种酶的活力作为 1 来表示其他酶的相对活力 B. 每毫克蛋白的酶活力单位数 C. 任何纯酶的活力与其粗酶的活力比 D. 每毫升反应混合液的活力单位 E. 一种酶与另一种酶的活力比
89 .下列哪项酶的特性对利用酶作为亲和层析固定相的分析工具是必需的？ A. 该酶的活力高 B. 对底物有高度特异亲和性 C. 酶能被抑制剂抑制 D. 最适温度高 E .酶具有多个亚基
90 .血清中某些胞内酶活性升高的原因是
A. 细胞受损使胞内酶释放人血 B. 体内代谢旺盛，使酶合成增加 C. 某些酶的抑制剂减少 D. 细胞内某些酶被激活 E ，机体的正常代谢途径
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91 .关于研究酶促反应以初速度为标准的原因中不对的是 A. 测定初速度比较简便快捷 B. 反应速度随时间的延长而下降 C. 产物浓度的增加对 v 呈负反馈作用 D. 温度和 pH 的可能变化而引起部分酶失活 E. 反应初速度与底物浓度成正比
92 .从组织中提取酶时最理想的结果是 （ ）
A. 蛋白质产量最高 B. 酶活力单位数值很大 C. 比活力最高 D. Km 最小 E. 转换数最高 A. 多酶体系反应过程的动力学过程 B. 多底物酶促反应过程的动力学过程 C 单底物单产物酶促反应的动力学过程 D. 非酶促简单化学反应的动力学过程 E. 别构酶的酶促反应的动力学过程 93 .下列哪种酶属于 EC4 （ ） A. 酯酶 B. 水化酶 C. 羟化酶 D. 水解酶 E. 氧化还原酶 94 .米氏方程的推导中假设 （ ） A. v 与 [ES] 成正比 B.[S] 约等于 [E]
C. 由于反应可逆，有些产物被转变为底物 D . [S] ＞＞［ E ］ E. 以上都不对
95 .胰蛋白酶原经胰蛋白酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，这一步骤是 （ ） A. 异促效应 B. 酶原激活 C. 诱导契合 D. 正反馈调节 E. 同促效应
96 .下列单位中哪个不是 Km 的单位 （ ） A. mol/L B. mol/min C. nmol/L D . mmol/L E . mol/mL
97 .唾液淀粉酶经透析后，水解淀粉能力显著降低，其主要原因是 （ ） A. 酶蛋白变性 B. 失去 C1 - C. 失去辅酶 D. 酶含量减少 E. 酶的活性下降
98 .第一个主要用 X 射线衍射法阐明其全部结构与功能的酶是 （ ） A. 肽酶 B. 乳酸脱氢酶 C. 溶菌酶 D. 胰糜乳蛋白酶 E. 酯酶
99. 利用 DIFP 对胰凝乳蛋白酶进行化学修饰， DIFP 在温和条件下只与酶上的一个 Ser 195 结合，化学修饰后，酶失去活性，且此酶再也不能与最适底物类似物 TPCK 结合，说明 Ser 195 是 （ ）
A. 别构部位 B. 活性中心外的必需基团 C. 催化部位 D. 底物结合部位 E .与酶的催化活性无关
100 .羧肽酶 A 紧密结合一个 Zn 2+ ，它属于 （ ） A. 辅酶 B. 辅基 C. 激活剂 D. 抑制剂 E. 别构剂
101 .羧肽酶 A 中的 Zn2 ＋对酶活性至关重要，它的作用可能是 （ ）
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A. 诱导酶的构象变化 B. 共价催化
C. 使底物敏感键产生电子张力 D. 提供低介电区 E .直接催化底物转变为底物
102 . L- 苏氨酸脱水酶的底物是 L- 苏氨酸，其调节物是 L- 异亮氨酸，则 L- 苏氨酸脱水酶具有 （ ）
A. 异促效应 B. 正协同效应 C. 同促效应 D. 米氏酶的特点 E. 以上都正确 103 .米氏方程能很好地解释 （ ）
104 .二巯基丙醇能够解除有机汞、有机砷化合物对酶的毒性，说明此类重金属抑制剂作用于 （ ）
A.-SH B.-OH C. 磷酸根 D.-NH 2 E.-COOH
105 .与酶的高效率无关的因素是 （ ） A. 底物与酶的靠近和定向
B. 酶使底物分子中的敏感键产生电子张力
C. 共价催化形成反应活性高的底物一酶的共价中间物 D. 酸碱催化 E. 酶具有多肽链
106 .关于多酶体系不正确的叙述有 （ ）
A. 为在完整细胞内的某一代谢过程中由几个酶形成的反应链体系 B. 多酶体系中的酶一般形成结构化的关系，各酶分开则失去活性 C. 许多多酶体系的自我调节是通过其体系中的别构酶实现的 D. 多酶体系的反应序列可为直线型、分支型和循环型 E. 多酶体系的定位可分为可溶性、结构化和细胞定位 107 .根据米氏方程，不符合 [S] 与 Km 关系的是 （ ） A. 当［ S ］ >>Km 时，反应速度与底物浓度无关，成零级反应 B. 当「 S] < E .当［ S ］＝ Km/3 时， v ＝ 67 ％Ｖ max 是非题 1. 一般酶和底物大小差不多。 2. 酶的分类是依据其催化反应类型。 3. 酶影响它所催化反应的平衡。 4. 酶影响它所催化反应的平衡的到达时间。 5. 如果有一个合适的酶存在，达到化学能阈所需的活化能就减少。 6. 在酶已被饱和的情况下，底物浓度的增加能使酶促反应初速度增加。 7. 当 [ES] 复合物的量增加时，酶促反应速度也增加。 8. 酶促反应的米氏常数与所用的底物无关。 9. 在极低底物浓度时，酶促反应初速度与底物浓度成正比。 10. 如果已知在给定酶浓度时的 Km 和 Vmax, 则可计算在任何底物浓度时的酶促反应初速度。 11. 对于酶的催化活性来说，酶蛋白的一级结构是必需的，而与酶蛋白的构象关系不大。 12. 在酶的活性部位，仅仅只有侧链带电荷的氨基酸残基直接参与酶的催化反应。 13. 测定酶活时，一般测定 + Δ P 比测定 - Δ S 更为准确。 11 14. 辅酶是酶的一个类型，而辅基是辅助酶起作用的基团。 15. 在酶催化过程中， [ES] 复合物的形成是可逆的。 16.1/Km 愈大，表明酶与底物的亲和力越小。 17. 辅酶、辅基在酶催化作用中，主要是协助酶蛋白的识别底物。 18. 变构剂与酶的催化部位结合后使酶的构象改变，从而改变酶的活性，称为酶的变构作用。 19. 酶原激活过程实际就是酶活性中心形成或暴露的过程。 20. 酶经固定化后，一般稳定性增加。 21. 作为辅因子的金属离子，一般并不参与酶活性中心的形成。 22. 同工酶指功能相同、结构相同的一类酶。 23. 酶和底物的关系比喻为锁和钥匙的关系是很恰当的。 24. 酶促反应速度（米氏酶）为最大反应速度 90 ％的底物浓度与最大反应速度 50 ％的底物浓度之比值总是 9 ，而与 Vmax 和 Km 绝对值无关。 25. 酶原激活作用是不可逆的。 26. 反竞争性抑制作用的特点是 Km 值变小， Vmax 也变小。 27. 利用 X 射线衍射法，已证明酶与底物结合时，会引起整个酶蛋白分子构象的改变。因此，酶有别构现象。 28.Km 值是酶的一种特征常数，有的酶虽可以有几种底物，但其 Km 值都是固定不变的。 29. 酶分子除活性中心部位和必需基团外，其他部位对酶的催化作用是不必需的。 30. 改变酶促反应体系中的 pH, 往往影响到酶活性部位的解离状态，故对 Vmax 有影响，但影响 Km 。 31. 同工酶是指催化一类化学反应的一类酶。 32. 即使在非竞争性抑制剂存在的情况下，只要加人足够的底物，仍能达到酶催化反应的原有最大反应速度。 33. 某些酶的 Km 可因某些结构上与底物相似的代谢物的存在而改变。 34. 测定变构酶亚基相对分子质量，可以用十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳（ SDS-PAGE ）。 35. 固定化酶的一个缺点是很难作用于水不溶性底物。 36. 别构酶的 v 对 [S] 曲线均为 S 形。 37. 对于正协同效应的酶而言，任何底物浓度下少量的底物浓度变化都可使酶反应速度有极大的变化。 38. 同工酶的最适 pH 值相同。 39. 许多多酶体系的自我调节都是通过其体系中的别构酶实现的。 40. 对于多酶体系，正调节物一般是别构酶的底物，负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最终产物。 41. 别构酶调节机制中的齐变模式更能解释负协同效应。 42. 对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行的。 43. 非竞争性抑制由于增加 [S] 不能逆转其抑制作用，因此被称为不可逆抑制作用。 问答题 1. 在酶的纯化过程中通常会丢失一些活力，但偶尔亦可能在某一纯化步骤中酶活力可超过 100 ％，产生这种活力增高的原因是什么？ 2. 试述使用酶作催化剂的优缺点。 3. 如果你从刀豆中得到了一种物质，很可能是脲酶，你怎样确定它是蛋白质，如何判断它是否是酶? 4. 试简述 Km 的意义及应用。 5. 当 [S]= 0.5Km ; [S] ＝ 4Km ; [S]= 9Km ; [S]= 99Km 时，计算 v 占 Vmax 的百分比。 6. 某一个酶的 Km ＝ 4.7x10 -5 mol/L; Vmax ＝ 22 μ mol/min 。当 [S] ＝ 2 × 10 -4 mo1/L, ［ I ］ =5 × 10 -4 mo1/L,K 1 =3 × 10 -4 mol/L 时，当 I 为竞争性和非竞争性抑制剂两种情况的 v 是多少？并计算各自抑制程度。 7. 某一个酶的 Km=24 × 10 -4 mo1/L, 当 [S] =0.05mo1/L 时测得 v =128 μ mo1/(L · min), 计算出底物浓度为 10 -4 moI/L 时的初速度。 12