发布时间 : 星期一 文章生物化学第三版课后习题答案详解上册更新完毕开始阅读c1135c8f5dbfc77da26925c52cc58bd630869317
肽的氨基酸序列。[YRMP]
解：胰蛋白酶酶专一水解Lys和Arg残基的羧基参与形成的肽键，故该四肽中含Lys或Arg；一肽段在280nm附近有强光吸收且Pauly反应和坂口反应（检测胍基的）呈阳性，说明该肽段含Tyr和Arg；溴化氰专一断裂Met残基的羧基参加形成的肽键，又因生成了与茚三酮反应呈黄色的氨基酸，故该肽段为-Met-Pro-；所以该四肽的氨基酸组成为Tyr-Arg-Met-Pro，即YRMP。
9蜂毒明肽（apamin）是存在蜜蜂毒液中的一个十八肽，其序列为CNVRAPETALCARRCOOH，已知蜂毒明肽形成二硫键，不与碘乙酸发生反应，（1）问此肽中存在多少个二硫键（2）请设计确定这些（个）二硫键位置的策略。
[（1）两个；（2）二硫键的位置可能是1-3和11-15或1-11和3-15或1-15和3-11，第一种情况，用胰蛋白酶断裂将产生两个肽加Arg；第二种情况和第三种，将产生一个肽加Arg，通过二硫键部分氧化可以把后两种情况区别开来。]
10、叙述用Mernfield固相化学方法合成二肽Lys-Ala。如果你打算向Lys-Ala加入一个亮氨酸残基使成三肽，可能会掉进什么样的“陷坑”
第五章 蛋白质的三维结构 提要
每一种蛋白质至少都有一种构像在生理条件下是稳定的，并具有生物活性，这种构像称为蛋白质的天然构像。研究蛋白质构像的主要方法是X射线晶体结构分析。此外紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、核磁共振和重氢交换等被用于研究溶液中的蛋白质构像。
稳定蛋白质构像的作用有氢键、范德华力、疏水相互作用和离子键。此外二硫键在稳定某些蛋白质的构像种也起重要作用。
多肽链折叠成特定的构像受到空间上的许多限制。就其主链而言，由于肽链是由多个相邻的肽平面构成的，主链上只有α-碳的二平面角Φ和Ψ能自由旋转，但也受到很大限制。某些Φ和Ψ值是立体化学所允许的，其他值则不被允许。并因此提出了拉氏构像，它表明蛋白质主链构象在图上所占的位置是很有限的（%%）。
蛋白质主链的折叠形成由氢键维系的重复性结构称为二级结构。最常见的二级结构元件有α螺旋、β转角等。α螺旋是蛋白质中最典型、含
量最丰富的二级结构。α螺旋结构中每个肽平面上的羰氧和酰氨氢都参与氢键的形成，因此这种构象是相当稳定的。氢键大体上与螺旋轴平行，每圈螺旋占个氨基酸残基，每个残基绕轴旋转100°，螺距为。α-角蛋白是毛、发、甲、蹄中的纤维状蛋白质，它几乎完全由α螺旋构成的多肽链构成。β折叠片中肽链主链处于较伸展的曲折（锯齿）形式，肽链之间或一条肽链的肽段之间借助氢键彼此连接成片状结构，故称为β折叠片，每条肽链或肽段称为β折叠股或β股。肽链的走向可以有平行和反平行两种形式。平行折叠片构象的伸展程度略小于反平行折叠片，它们的重复周期分别为和。大多数β折叠股和β折叠片都有右手扭曲的倾向，以缓解侧链之间的空间应力（steric strain）。蚕丝心蛋白几乎完全由扭曲的反平行β折叠片构成。胶原蛋白是动物结缔组织中最丰富的结构蛋白，有若干原胶原分子组成。原胶原是一种右手超螺旋结构，称三股螺旋。弹性蛋白是结缔组织中另一主要的结构蛋白质。 蛋白质按其外形和溶解度可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白。α-角蛋白、丝心蛋白（β-角蛋白）、教员蛋白和弹性蛋白是不溶性纤维状蛋白质；肌球蛋白和原肌球蛋白是可溶性纤维状蛋白质，是肌纤维中最丰富的蛋白质。球状蛋白质是一类可溶性的功能蛋白，如酶、抗体、转运蛋白、蛋白质激素等，膜蛋白是一类与膜结构和功能紧密相关的蛋白质，它们又可分为膜内在蛋白质、脂锚定蛋白质以及膜周边蛋白质。 蛋白质结构一般被分为4个组织层次（折叠层次），一级、二级、三级和四级结构。细分时可在二、三级和四级结构。细分时可在二、三级之间增加超二级结构和结构域两个层次。超二级结构是指在一级序列上相