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第八章（丹钗）
1.论述各糖代谢途径相互联系，关键酶代谢调节方式
答：关系主要：（1）糖酵解的中间产物可进入糖的磷酸戊糖途径，而磷酸戊糖途径的产物可通过基因转移后进入糖酵解途径。如,糖酵解的中间产物6-磷酸葡萄糖。
（2）糖酵解途径合成的丙酮酸课进入线粒体进行有氧氧化，生产乙酰CoA进行三羧酸循环和氧化磷酸化。
（3）糖原分解产物葡萄糖课做为糖原合成原料，糖异生产物葡萄糖是糖酵解的底物，它们之间是相互抑制，促进协调的。 （4）糖异生与糖酵解的多数反应是共有的可逆反应，只有少数不可逆的反应需要各自特定的关键酶催化转化，
（5）糖的有氧氧化抑制乳酸酵解。
综上所述，糖的各种代谢途径相互作用，使机体的糖代谢处于平衡状态。 关键酶及代谢调节方式主要有：（1）糖酵解途径的关键酶为6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶和己糖激酶，主要通过别构调节和共价调节来进行调节的。①6-磷酸果糖激酶-1的别构激活剂有：AMP;ADP;F-1,6-2P;F-2,6-2P。别构抑制剂为柠檬酸，ATP（高浓度）。6-磷酸果糖激酶-2（PFK-2）可在激素作用下以共价修饰的方式调节酶活性来调节F-2,6-2P。②丙酮酸激酶的别构激活剂为1，6-双磷酸果糖，别构抑制剂为ATP、丙氨酸。依赖cAMP的蛋白激酶和依赖Ca+,钙调蛋白的蛋白激酶可使丙酮酸激酶磷酸化失活。③己糖激酶受到6-磷酸葡萄糖的反馈抑制和长链脂肪CoA的别构抑制。
（2）糖有氧氧化关键酶是丙酮酸脱氢酶复合体，有别构调节和共价修饰调节。别构激活剂为：AMP，ADP，NAD+；抑制剂为：乙酰CoA，NADH，ATP。丙酮酸脱氢酶复合体可被激素调节磷酸化和去磷酸化来调节其活性。
（3）磷酸戊糖途径的关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶，受NADPH/NADP+比值调节，比值升高，抑制；比值降低，激活。
（4）糖原合成和分解的关键酶分别是糖原合酶和糖原磷酸化酶。糖原合酶受共价修饰和别构调节，激活剂为ATP，6-磷酸葡萄糖，抑制剂为AMP。糖原磷酸化酶也受共价修饰和别构调节，葡萄糖是其变构调节剂。
（5）糖异生的关键酶是磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，丙酮酸羧化酶，果糖二磷酸酶-1和葡糖-6-磷酸酶。主要调节方式是别构调节和共价修饰，通过调节6-磷酸果糖与1.6-双磷酸果糖和丙酮酸与烯醇式丙酮酸之间的底物循环来使糖异生和糖酵解彼此协调。
2.简述糖酵解，有氧代谢和糖异生的生理意义，并以短期饥饿和长期饥饿状态进一步阐述。
答：糖酵解的生理意义：在肌肉收缩相对缺氧或缺氧、缺血性疾病是可迅速为机体提供能量。是机体少数组织获能的必需途径，如神经、骨髓、白细胞等即使在有氧的情况下也通过酵解供给部分能量。成熟红细胞仅靠糖酵解供能。
有氧代谢的生理意义：是体内供能的主要途径；三羧酸循环是糖、脂、蛋白质彻底氧化的共同途径，是这三大物质代谢的联系枢纽；三羧酸循环提供生物合成的前体。
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糖异生的生理意义：维持血糖浓度恒定；是充或恢复肝糖原储备的重要途径；长期饥饿时肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡。 短期饥饿时糖利用减少而脂动员加强，主要能量来源是储存的脂肪和蛋白质，其中脂肪约占能量来源的85%以上。（1）各组织对葡萄糖的利用度普遍降低；（2糖异生作用增强，禁食6~12小时以后肝糖原已动员，饥饿1~2天后糖异生和酮体生产明显增加；（3）肌肉蛋白质分解加强，分解的大部分氨基酸转变为丙氨酸和谷氨酰胺释放入血进入肝脏进行糖异生；（4）脂肪动员加强，脂肪加速分解生成甘油和脂肪酸，甘油可异生成糖，脂肪酸可生成乙酰CoA而促进糖异生作用。
长期饥饿是代谢改变与短期饥饿不同，肌肉蛋白分解减少，脂肪动员进一步加强，肝脏生成大量酮体，脑组织利用酮体增加，超过葡萄糖。肌肉一脂酸为主要能源，以保证酮体有限供应脑组织。乳酸和丙酮酸成为肝糖异生的主要来源。肾糖异生作用明显增强，占饥饿晚期糖异生总量的一半。
第十章（秀珍）
1,从代谢部位、起始物、终产物、酶、能量得失等方面论述脂肪酸合成与分解代谢的不同。 合成 分解 反应最活跃时期 高糖膳食后 饥饿 主要组织定位 肝脏为主 肌肉，肝脏 亚细胞定位 胞浆 线粒体为主 酰基载体 柠檬酸（线粒体到胞浆） 肉毒碱（胞浆到线粒体） 起始物 乙酰辅酶A 软脂酸 关键酶 乙酰辅酶A羧化酶 肉毒酯酰转移酶I 能量得失 消耗35个ATP 生成106ATP 反应产物 软脂酸 乙酰辅酶A 07影像班
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简单的总结脂肪酸合成和分解的比较正如上表，下面对个别方面简单描述。二者除反应组织部位及代谢代谢产物不同外，催化反应的酶系也不同。脂酸合成中，首先是乙酰辅酶A羧化酶（限速酶）催化乙酰辅酶A生成丙二酰辅酶A。其次，由于脂酸合成是一个重复加成的过程，每次延长增加2个C，催化一轮反应，即酰基转移，缩合，还原，脱水，再还原等步骤需要七种酶，这些酶的活性均在一条肽链上，属多功能酶，统称为脂酸合成酶系。而脂酸的分解，首先需酯酰辅酶A合成酶催化脂酸活化，其次活化生成的酯酰辅酶A需在肉碱酯酰转移酶I，II的作用下进入线粒体。其中，酯酰转移酶I是脂酸b氧化的限速酶。接下来，线粒体中的酯酰辅酶A在线粒体基质中的脂酸b氧化多酶复合体的催化下，从酯酰基断裂生成一分子比原来少2个C的乙酰辅酶A及1分子乙酰辅酶A，直至最后完成脂酸b氧化。
2,论述物质代谢特点，并在细胞水平说明代谢调节。
一、物质代谢的特点
(一)整体性：体内各种物质代谢相互联系、相互转变，构成统一整体。 (二)代谢在精细的调节下进行。
(三)各组织器官物质代谢各具特色，如肝是物质代谢的枢纽，常进行一些特异反应。 (四)各种代谢物均有各自共同的代谢池，代谢存在动态平衡。 (五)ATP是共同能量形式
(六)NADPH是合成代谢所需还原当量但分解代谢常以NAD为辅酶。 (一)细胞水平的代谢调节
实际上就是酶的调节，这是单细胞生物主要的调节方式，这也是一切代谢调节的基础，包括酶结构的调节和酶量的调节。
1细胞内酶的隔离分布。
代谢途径有关酶类常常组成酶体系，分布于细胞的某一区域或亚细胞结构中，这就使得有关代谢途径只能分别在细胞不同区域内进行，不致使各种代谢途径互相干扰，要记住体内主要代谢过程发生的亚细胞定位，如脂肪酸β氧化、三羧酸循环在线粒体中进行，而脂肪酸合成，糖异生在胞液中进行，尿素合成在胞液和线粒体中进行。
代谢反应进行的速度和方向是由此代谢途径中一个或几个具有调节作用的关键酶的活性决定的。这些调节代谢的酶称为关键酶。它们催化的反应有下述特点：①反应速度最慢，因此又称限速酶，它的活性决
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定整个途径的总速度②催化单向反应或非平衡反应，它的活性决定整个途径的方向③酶活性可受多种代谢物或效应剂的调节。
代谢调节主要通过对关键酶活性的调节而实现的，可分为快速调节和迟缓调节两类。快速调节即对酶结构的调节，分为变构调节和共价修饰两种，这类调节方式效应快，但不持久。迟缓调节即对酶含量的调节，发生较慢，但作用也持久。 2关键酶的变构调节
①变构酶定义在酶一章中已述。
②机制：变构酶常是由两个以上亚基组成的具有四级结构的铁蛋白质。在酶分子中与底物结合起催化作用的亚基称催化亚基，与变构效应剂结合起调节作用的调节亚基，个别酶催化，调节部位位于同一亚基。变构效应剂通过非共价键与调节亚基结合，引起酶构象改变，不涉及酶共价键的变化，从而影响酶与底物结合，使酶催化活性受到影响，酶构象的改变可表现为亚基的聚合或解聚等。
③意义：变构调节是细胞水平调节中一种较常见的快速调节，代谢终产物常可对酶起变构抑制作用，此即反馈调节，使代谢物不致过多，也不致过少，也可使能量得以有效利用。变构调节可使不同代谢途径相互协调。
3酶的化学修饰调节
①定义：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。
②特点：经绝大多数属此类调节方式的酶有无活性(低活性)和有活性(或高活性)两种形式。这两种形式通过共价外修饰，可互相转变。以磷酸化为例，酶蛋白分子中丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸的羟基是磷酸化的位点，但有些酶经磷酸化后活性升高，而有些酶磷酸化后却活性降低，在去磷酸化才是其活性状态。化学修饰引起酶的共价键变化，且化学修饰发生的是酶促反应。一个酶分子可催化多个作用物(酶蛋白)出现组成变化，故有放大效应，催化效率比变构调节高。磷酸化，脱磷酸化是最常见的化学修饰调节，其本身也是酶促反应，磷酸化由蛋白激酶催化，脱磷酸化由磷蛋白磷酸酶催化，酶发生磷酸化消耗的ATP比合成酶蛋白消耗的ATP要少得多，因此，是体内调节酶活性经济而有效的方式。
对某一酶而言，可同时受变构调节和化学修饰两种方式的调节，然而当效应剂浓度过低，变构调节就不如共价修饰来得快而有效，故在应激情况下，共价修饰尤为重要。 4酶量的调节
由于酶的合成、降解所需时间较长，消耗ATP较多，故酶量调节属迟缓调节。 ①酶蛋白的诱导与阻遏
一般将加速酶合成的化合物称为诱导剂，减少酶合成的称阻遏剂，二者是在酶蛋白生物合成的转录或翻译过程中发挥作用，但影响转录较常见，通常底物多为诱导剂，产物多为阻遏剂。而激素和药物也是常见的诱导剂。
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