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子形式存在，5’端存在帽子结构，绝大数具有多聚A尾巴。 三章 三、简答题
1、酶的抑制有哪些？
2、测定酶活力时为什么要测量初速度？
3、和非酶催化剂相比，酶在其结构上和催化机理上有什么特点？
酶催化剂具有高效和专一的特点
酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。但显然酶的催化能力远远大于非酶催化剂.一种酶催化一种反应,酶的3维空间结构决定它只能与特定的底物结合催化底物转化成产物
四、问答题
1、简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及个性。
2、影响酶促反应的因素有哪些？用曲线表示并说明它们各有什么影响？
pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢；酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快。 3、称取25mg蛋白酶配成25ml溶液，取2ml溶液测得含蛋白氮0.2mg,另取0.1ml溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500ug酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1ug酪氨酸的酶量，请计算：（1）枚溶液的蛋白质浓度及比活。（2）每克酶制剂的总蛋白含量及总活力。
解：（1）蛋白浓度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL；
（2）比活力=（1500/60×1ml/0.1mL）÷0.625mg/mL=400U/mg； （3）总蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg； （4）总活力=625mg×400U/mg=2.5×105U。
4、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。 共同点：抑制剂与酶通过非共价方式结合。
不同点：
（1）竞争性抑制 抑制剂结构与底物类似，与酶形成可逆的EI复合物但不能分解成产物P。抑制剂与底物竞争活性中心，从而阻止底物与酶的结合。可通过提高底物浓度减弱这种抑制。竞争性抑制剂使Km增大，Km'=Km×（1+I/Ki），Vm不变。
（2）非竞争性抑制 酶可以同时与底物和抑制剂结合，两者没有竞争。但形成的中间物ESI不能分解成产物，因此酶活降低。非竞争抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，大部分与巯基结合，破坏酶的构象，如一些含金属离子（铜、汞、银等）的化合物。非竞争性抑制使Km不变，Vm变小。
5、试述敌百虫等有机磷农药杀死害虫的生化机理。
6、什么是米氏方程，米氏常数的意义是什么？试求酶促反应速度达到最大反应速度的99%时，所需求的底物浓度（用Km表示）
⑴ 当反应速度为最大速度一半时，米氏方程可以变换如下：1/2Vmax=Vmax[S]／（Km+[S]）→ Km=[S]可知，Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 ⑵ Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关，与酶的浓度无关。
⑶ 1/Km可以近似表示酶对底物亲和力的大小
⑷ 利用米氏方程，我们可以计算在某一底物浓度下的反应速度或者在某一速度条件下的底物浓度。
7、什么是同工酶？为什么可以用电泳法对同工酶进行分离？同工酶在科学研究和实践中有何应用？
同工酶是来源不同种属或同一种属，甚至同一个体的不同组织或同一组织，同一细胞中分离出具有不同分子形式，但却催化相同反应的酶。电泳的原理是在同一PH的缓冲液中，由于蛋白质分子量和表面所带电荷不同，其等电点也不同，故在电场中移动的速率不同而使蛋白质分离。由于同工酶理化性质、免疫学活性都不同，因此可以用电泳法分离。可以作为遗传标记用于一处啊分析
8、酶降低反应活化能实现高效率的重要因素是什么？
9、试述维生素与辅酶，辅基的关系。维生素缺乏症的机理是什么？
很多维生素是在体内转变成辅酶或辅基，参与物质的代谢调节所有 B 族维生素都是以辅酶或辅基的形式发生作用的，但是辅酶或辅基则不一定都是由维生素组成的如细胞色素氧化酶的辅基为铁卟啉，辅酶 Q 不是维生素等。
①摄入量不足。可因维生素供给量不足，食物储存不当，膳食烹调不合理，偏食等而造成； ②吸收障碍。长期慢性腹泻或肝胆疾病患者，常伴有维生素吸收不良；
③需要量增加。儿童、孕妇、乳母、重体力劳动者及慢性消耗性疾病患者，未予足够补充； ④长期服用抗菌素，一些肠道细菌合成的维生素，如维生素 K 、维生素 PP 、维生素 B 6 、 生物素、叶酸等发生缺乏。 四章 三、简答题
1、生物膜的结构特点。
2、酶偶联受体介导的跨膜信号转导的特征。
3、离子通道型受体的结构特点和功能。
4、水溶性激素和脂溶性激素信号转导途径的主要区别。
5、线粒体内膜上进行的能量转化的特点。
6、第一信使和第二信使的关系。
四、问答题
1、生物膜有哪些重要的生物学功能？
2、如果你在实验中发现一种物质并怀疑其为第二信使分子，应首先考虑哪些因素来进行验证？
3、分别阐述cAMP,IP3,DG,CA2+等第二信使在细胞内传递信息的分子机制。
4、以糖原代谢为例说明磷酸化和脱磷酸化作用在代谢调节中的重要意义。 五章 三、简答题
1、何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？
特点：1。乙酰CoA进入三羧酸循环后，是六碳三羧酸反应
2。在整个循环中消耗2分子水，1分子用于合成柠檬酸，一份子用于延胡索酸的水和作用。
3在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。
4在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。 5三羧酸循环严格需要氧气
6。琥珀CoA生成琥珀酸伴随着底物磷酸化水平生成一分子GTP，能量来自琥珀酰CoA的高能硫酯键意义。1三羧酸循环是机体将糖或者其他物质氧化而获得能量的最有效方式2，三羧酸循环是糖，脂和蛋白质3大类物质代谢和转化的枢纽。 2、磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？
特点：无ATP生成，不是机体产能的方式。
1）为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖，肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3- 磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成。 2）提供NADPH
a.NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应，如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。
b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。
c.NADPH参与体内羟化反应，有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。物学意义1，产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2，1 产生NADPH(注意：不是NADH！NADPH不参与呼吸链)2 生成磷酸核糖，为核酸代谢做物质准备 3 分解戊糖
意义：1 补充糖酵解2 氧化阶段产生NADPH，促进脂肪酸和固醇合成。 3 非氧化阶段产生大量中间产物为其它代谢提供原料
3、为什么糖酵解途径中产生的NADH必须氧化成NAD+才被循环利用？
因为当3-磷酸甘油醛氧化为1,3-三磷酸甘油酸的时候反应中脱下的H必须为NAD+所接受才能生成NADPH和氢离子。 四、问答题